تشکیلآموزش متوسطه و مدارس

پروتئین ها: ساختار و عملکرد پروتئین

پروتئین ها مواد آلی می باشد. این ترکیبات ماکرومولکولی توسط یک ترکیب خاص مشخص می شود و با هیدرولیز تجزیه به اسیدهای آمینه است. مولکول های پروتئین می توانید از اشکال مختلف باشد، بسیاری از آنها از چند زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است. اطلاعات در مورد ساختار پروتئین کد در DNA و پروتئین های سنتز به نام ترجمه.

ترکیب شیمیایی پروتئین

میانگین پروتئین شامل:

  • 52٪ کربن؛
  • 7٪ هیدروژن،
  • 12٪ نیتروژن؛
  • 21٪ اکسیژن؛
  • 3٪ گوگرد است.

مولکول های پروتئین - پلیمر هستند. به منظور درک ساختار، شما نیاز به دانستن آنچه به منزله مونومر خود - اسیدهای آمینه است.

اسیدهای آمینه

به طور مداوم اتفاق می افتد و گاهی اوقات مواجه می شوند: آنها را می توان به دو دسته تقسیم شده است. اسید اسپارتیک و: اولی 18 پروتئین مونومر آمید و 2 فراهم می کند گلوتامیک اسید. گاهی اوقات تنها سه اسید وجود دارد.

این اسیدهای می توان به روش های مختلف طبقه بندی: طبیعت زنجیره های جانبی و یا آنها را رادیکال، همچنین می توان آنها را توسط تعدادی از گروه ها، CN و COOH تقسیم شده است.

ساختار اولیه پروتئین

منظور از اسیدهای آمینه در زنجیره پروتئینی سطح پس از آن خود را از سازمان، ویژگی ها و توابع را تعیین میکند. تمرکز محصولات اصلی: شکلی از ارتباط بین مونومرهای یک پپتید است. این است که توسط حذف یک هیدروژن از یک aminoksloty و گروه OH از دیگر تشکیل شده است.

اولین سطح سازمان از مولکول پروتئین - دنباله ای از اسیدهای آمینه در آن، فقط یک زنجیره، که تعیین ساختار مولکول پروتئین است. این یک "اسکلت" داشتن یک ساختار منظم تشکیل شده است. این دنباله تکرار -NH-CH-CO-. رادیکال های خاص زنجیره های جانبی از اسیدهای آمینه ارائه شده (R)، خواص خود را تعیین ترکیب ساختار پروتئین.

حتی اگر ساختار مولکولی یکسان از پروتئین، آنها ممکن است توسط تنها خواص که یک رشته های مختلف مونومر در زنجیره متفاوت است. منظور از اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط ژن ها تعیین و پروتئین دیکته عملکرد های بیولوژیک است. دنباله ای از مونومر در مولکول مسئول همان تابع، اغلب در گونه های مختلف نزدیک است. این مولکول - یکسان یا مشابه با سازماندهی و انجام در انواع مختلف موجودات زنده، همان تابع - پروتئین همولوگ. ساختار، خواص و توابع از مولکول های آینده در مرحله سنتز زنجیره ای از اسیدهای آمینه گذاشته شد.

برخی ویژگی های مشترک

ساختار پروتئین مورد مطالعه قرار گرفته یک مدت طولانی، و تجزیه و تحلیل ساختار اولیه خود را به ما اجازه ایجاد برخی از تعمیم است. برای تعداد بیشتری از پروتئین است که با حضور همه بیست اسید آمینه، که گلیسین به خصوص بزرگ، آلانین، آسپارتیک اسید، گلوتامین و تریپتوفان کمی، آرژنین، متیونین، هیستیدین. استثنا تنها چند گروه از پروتئین ها، مانند هیستون هستند. آنها برای بسته بندی DNA مورد نیاز است و حاوی مقدار زیادی از هیستیدین.

تعمیم دوم: هیچ الگوهای رایج در اسیدهای آمینه در تناوب از پروتئین های کروی. اما حتی در فعالیت بیولوژیکی دور از پلی پپتید تکه های کوچکی از مولکول های مشابه می باشد.

ساختار دوم

سطح دوم سازمان زنجیره پلی پپتیدی - موقعیت مکانی خود را، است که توسط حفظ است پیوند هیدروژنی. ترشح α-مارپیچ و β برابر شده است. بخشی از مدار دارای یک ساختار دستور داد، از جمله مناطق آمورف نامیده می شود.

آلفا مارپیچ پروتئین pravozakruchennaya طبیعی است. گروه سمت از اسیدهای آمینه در مارپیچ همیشه رو به بیرون و در واقع در طرف مقابل از محور خود است. اگر آنها غیر قطبی هستند، گروه بندی آنها در یک طرف مارپیچ به دست آمده قوس، که ایجاد شرایط برای همگرایی مناطق مختلف مارپیچ وجود دارد.

بتا برابر - مارپیچ بسیار دراز - تمایل دارند که در یک مولکول پروتئینی بمانند و به مجاور و موازی به غیر موازی لایه β پلیسه دار تشکیل شده است.

ساختار سوم پروتئین

سطح سوم از سازمان مولکول پروتئینی - مارپیچی، چین و مناطق آمورف تاشو در یک ساختار جمع و جور. این به دلیل تعامل بین زنجیره های جانبی از مونومر خود رخ می دهد. این گونه پیوندها به انواع مختلفی تقسیم می شوند:

  • پیوندهای هیدروژنی بین رادیکال های قطبی تشکیل؛
  • آبی - بین غیر قطبی R-گروه؛
  • الکترواستاتیک نیروهای جاذبه (اوراق قرضه یونی) - بین گروهها، از اتهامات عنوان شده که مخالف هستند؛
  • پل دی سولفید - بین رادیکال های سیستئین.

نوع دوم از اتصال (-S = S-) نشان دهنده تعامل کووالانسی است. پل دی سولفید تقویت پروتئین، ساختار آنها پایدار تر می شود. اما وجود چنین لینک لزوما نمی شود. به عنوان مثال، سیستئین ممکن است در زنجیره پلی پپتیدی بسیار کوچک، و یا آن را رادیکال های نزدیک هستید و می توانید یک "پل" ایجاد کنید.

سطح چهارم از سازمان

ساختار کواترنر تشکیل شده است، همه پروتئین. ساختار پروتئین بر روی سطح چهارم شده توسط تعدادی از زنجیره پلی پپتیدی (protomers) تعیین می شود. آنها با هم توسط اتصالات را همانند سطح قبلی از سازمان مرتبط، علاوه بر دی سولفید پل. این مولکول متشکل از تعدادی از protomers، هر یک از آنها مخصوص به خودش را (یا یکسان) ساختار سوم آن است.

همه سطوح سازمان تعیین ویژگی های که در خدمت به دریافت پروتئین. ساختار پروتئین در سطح اول سازمان است بسیار دقیق نقش پس از آن خود را در سلول و ارگانیسم به عنوان یک کل را تعیین میکند.

توابع از پروتئین

این سخت است که حتی تصور اهمیت نقش پروتئین ها در فعالیت های سلولی است. در بالا ما در ساختار خود را نگاه کرد. توابع از پروتئین به طور مستقیم وابسته به آن می باشد.

انجام عملکرد ساختمان (سازه)، آنها اساس هر سیتوپلاسم سلول زنده تشکیل می دهد. این پلیمرها هستند که مواد اصلی از همه غشای سلولی، هنگامی که در یک مجتمع با چربی تشکیل شده است. این شامل تقسیم سلولی به محفظه، که هر کدام رخ می دهد واکنش های خود را. واقعیت این است که آن نیاز به شرایط خاص خود را، نقش بسیار مهمی شده با PH متوسط برای هر یک از فرآیندهای پیچیده سلولی ایفا کرده است. پروتئین ها ساخت دیوار نازک، که تقسیم سلولی در خزانه به اصطلاح. اما این پدیده شده است به نام و compartmentalization.

تابع کاتالیزوری است برای تنظیم همه واکنش های سلولی است. آنزیم ها منشاء ساده یا پروتئین پیچیده است.

هر نوع حرکت موجودات زنده (کار عضلانی، جنبش در پروتوپلاسم سلول، سوسو زدن مژگانی در تک یاخته و تی. D.) آیا پروتئین انجام شده است. ساختار پروتئین اجازه می دهد تا آنها را به حرکت به الیاف فرم و حلقه ها. تابع حمل و نقل است که بسیاری از مواد در سراسر غشای سلولی پروتئین حامل خاص منتقل می شود.

نقش هورمونی از این پلیمرها قابل درک است در یک بار: در ساختار تعدادی از هورمون پروتئین، مانند انسولین، اکسی توسین است.

تابع جایگزین تعیین شده است به طوری که پروتئین ها می توانند به شکل سپرده. به عنوان مثال، valgumin تخم مرغ، کازئین شیر، پروتئین ذخیره سازی دانه گیاه - تعداد زیادی از مواد مغذی ذخیره شده در آن.

همه تاندون ها، بیان مشترک، استخوان اسکلت، سم پروتئین تشکیل شده، که ما را به یکی دیگر از کارکردهای خود را به ارمغان می آورد - حمایت از.

مولکول های پروتئین گیرنده حمل به رسمیت شناختن انتخابی مواد خاصی هستند. در این نقش، به خصوص گلیکوپروتئین و لکتین شناخته شده است.

مهم ترین عوامل ایمنی - آنتی بادی ها و منشاء سیستم کمپلمان پروتئین هستند. به عنوان مثال، روند انعقاد خون در تغییرات در پروتئین فیبرینوژن است. دیواره داخلی مری و معده با یک لایه محافظ از پروتئین مخاطی به انتظارنشسته بودند - Litsinija. سموم همچنین پروتئین از ریشه می باشد. پایه و اساس پوست، بدن حیوانات محافظت کلاژن است. همه این توابع پروتئین محافظ هستند.

خوب، آخرین در یک تابع ردیف - نظارتی. پروتئین که کار ژنوم کنترل وجود دارد. است که، آنها تنظیم رونویسی و ترجمه.

هر چه نقش مهم بازی هر پروتئین، ساختار پروتئین دانشمندان unriddled برای مدت زمان طولانی بود. و در حال حاضر آنها در حال باز کردن راه های جدید برای استفاده از این دانش است.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 fa.birmiss.com. Theme powered by WordPress.